Меню

Интегрированный урок биология химия по теме Белки

Интегрированный урок (биология + химия) по теме «Белки»

“Нельзя питать надежду на то, что когда-либо мы сумеем искусственно производить органические вещества”.

  • Расширить знания учащихся о природных высокомолекулярных веществах – белках.
  • Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.
  • Сформировать представление о связи между строением, свойствами и применением белков через лабораторный эксперимент.

Тип занятия: урок усвоения новых знаний.

Форма проведения занятия: урок-лекция с элементами лабораторного практикума и медиа-технологий.

Оборудование и материалы: таблицы “Функции белков”, модель молекулы белка (бусы – первичная структура, спирально закрученный телефонный шнур – вторичная структура), карточки с названиями аминокислот (аланин, глицин, цистеин), цветные карандаши, персональный компьютер, медиа-проектор, презентация (слайд-шоу), химические реактивы: растворы гидроксида натрия, сульфата меди, азотной кислоты; химическая посуда, спиртовки, держатели для пробирок, выставка дополнительной литературы.

Оформление доски: тема, эпиграф и план урока.

  1. Введение.
  2. История исследования белка.
  3. Аминокислоты – основа белка.
  4. Структура белковых молекул.
  5. Химические свойства белка (лабораторный опыт).
  6. Биологическое разнообразие и значение белков.
  7. Функции белков (демонстрационный опыт).
  8. Повторение и выводы.

На перемене выставка дополнительной литературы о белках.

Учитель биологии. ( слайд 1) “Жизнь есть способ существования белковых тел” – этими словами Ф. Энгельса можно начать наш урок, тема которого “Белки”. Основная цель – проследить взаимосвязь строения белка с его свойствами и функциями. Эта тема изучается как в курсе биологии, так и химии, поэтому мы и проводим сегодня интегрированный урок. Работать мы будем согласно плану, который вы видите на доске. Для того, чтоб наш урок проходил более динамично, мы подготовили и раздали каждому из вас опорные карточки-конспекты, с которыми вы будете работать в течении урока, а потом вклеите их в тетради.
Белки называют также протеинами от греческого “protos” – первый, главный. Этим названием подчеркивается первостепенное значение белков для живых организмов ( слайд 2). В протоплазме и ядре клеток их содержание достигает 10–20 %. На слайде видно, что за исключением неорганических веществ, белки занимают ведущее место. Другими словами белки – основной структурный компонент живых организмов. Например, волосы, сосуды, оболочки, ногти состоят практически полностью из белков.

Учитель химии. Что же представляют из себя белки в химическом смысле? Еще к началу XIX века было установлено, что все белковые молекулы имеют большую молекулярную массу и состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота, и серы ( слайд 3).
Основоположником исследований строения белка является немецкий химик Эмиль Фишер, применивший для этого реакцию гидролиза. Он показал, что при гидролизе белков образуется смесь, состоящая из 20 различных аминокислот ( слайд 4). На слайде приведены их тривиальные названия и показано химическое строение некоторых из них. В ваших конспектах вы так же найдете структурные формулы этих аминокислот, но некоторые из них не названы. Итак, вместо точек напишите названия аминокислот по международной номенклатуре, кто справится с заданием поднимает руку. (Задание в опорном конспекте)

Задание 1: Вместо точек напишите названия веществ по международной номенклатуре.

глицин (2-амино-этановая кислота)

валин (2-амино-3-метил-бутановая кислота)

лейцин (2-амино-4-метил-пентановая кислота)

Обратите внимание, что кроме карбоксильных и аминогрупп в состав аминокислот могут входить и другие функциональные группы, такие как гидрокси- (–OH), тио- (–SH) группы, а так же ароматические фрагменты.
При внимательном рассмотрении формул аминокислот, можно заметить, что все они содержат одинаковый фрагмент – аминогруппа находится у второго атома углерода, т.е. это 2-аминокислоты. Отличие между ними состоит в строении радикала, связанным с этим фрагментом. Поэтому аминокислоты, входящие в состав белков можно выразить одной общей формулой ( слайд 5). Радикал R связанный с фрагментом 2-аминокислоты ( слайд 6).
Для объяснения строения белковых молекул Э. Фишер выдвигает полипептидную теорию, согласно которой аминокислотные остатки в белках связаны так называемыми пептидными связями ( слайд 7). На слайде показан синтез простейшего белка – дипептида (т.е. состоящего всего из двух аминокислотных остатков). Обратная реакция – взаимодействие пептида с водой, т.е. гидролиз. Видно, что при гидролизе мы получаем исходные молекулы аминокислот ( слайд 7).
В ваших конспектах так же имеется пример образования белка состоящего из трех фрагментов аминокислот, другими словами трипептида:

В общем виде для полипептида:

R 1, R 2, R 3 . – одинаковые или разные радикалы.

Итак, белок это полимерная макромолекула, построенная их аминокислотных остатков и имеющая очень сложную структуру.

Учитель биологии: Действительно, в белковой молекуле можно выделить первичную, вторичную, третичную и даже четвертичную структуры.
Первичная структура – порядок чередования аминокислотных фрагментов в полипептидной цепи, определяемой генотипом ( слайд 8). Эта последовательность очень строгая и замена хотя бы одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка, а в некоторых случаях происходит потеря их биологических свойств. Поэтому, искусственно синтезированные полипептидные цепочки зачастую не обладают природными биологическими свойствами.
Например, такое заболевание как серповидноклеточная анемия (демонстрация рисунка) связано с изменением формы эритроцита и невозможностью нормального транспорта кислорода. Причина же – одна единственная ошибка, когда из 146 аминокислотных фрагментов этого белка один – глутаминовая кислота заменяется на другой – валин.
Многообразие белков можно объяснить практически безграничными возможностями перестановок остатков аминокислот относительно друг друга.

Задание 2. Составьте формулы всех возможных трипептидов из остатков глицина (гли), аланина (ала) и цистеина (цис):

1. гли-ала-цис
2. ___________
3. ___________
4. ____________
5. ____________
6. ____________
7. ____________
8. ____________
9. ____________

Трое учащихся с табличками на которых написаны названия аминокислот выстраиваются в произвольной последовательности. Остальные учащиеся записывают в тетради названия полученного трипептида, например, ГЛИ-АЛА-ЦИС. Далее учащиеся меняются местами и составляют все возможные варианты.

– Таким образом, даже из 3 аминокислот мы получили шесть белковых молекул. А в общем случае число возможных вариантов будет
P n = 1 . 2 . 3… . n = n! И для Р 10 = 6328800 изомеров, т.е. любой живой организм будет полностью индивидуален по структуре белковых молекул.
Наиболее ярким примером огромного многообразия белковых молекул является любопытный расчет индийского ученого Синга. Он взял белок с молекулярной массой 34000. И если даже его состав будут входить не все 20, а только 12 аминокислот, то число возможных изомеров будет равно 10 300 . Чтобы ощуить всю громадность этой цифры представим 10 300 однокопеечных монет. Такая груда весит соответственно 10 300 грамм, а масса земного шара лишь 10 27 грамм. Т.е. это равно по массе 10 273 планет Земля.

Задание 3 (домашнее): Рассчитайте количество аминокислотных остатков в белках учитывая, что средняя молекулярная масса аминокислоты равна 110.

.… аминокислотных остатков, масса – 5700
Альбумин

.… аминокислотных остатков, масса – 36000
Гемоглобин

.… аминокислотных остатков, масса – 65000

Учитель химии. Можно предположить, что полипептидная цепь, должна иметь линейное строение (демонстрируются бусы). В действительности же строго линейная структура характерна лишь для ограниченного числа белков (например, фиброин – белок натурального шелка). Подавляющее число белковых молекул свернуты в виде правильной винтовой спирали. Такая пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой белка ( слайд 9). Белковая спираль сохраняет свою форму благодаря образованию большого числа водородных связей между группами NH и CO, находящихся на соседних витках спирали.
Найдите в ваших конспектах задание 4 в котором требуется объяснить, почему между этими группами происходит образование водородных связей.

Задание 4. Укажите смещение общих электронных пар для всех ковалентных связей и заряды, возникающие на атомах N, H, C и O.

> N – H O = C 2, –ОН и –СООН. Взаимодействие между этими группами приводит к скручиванию белковой спирали в глобулы и данная пространственная конфигурация называется третичной структурой белка ( слайд 10). Третичную структуру белка определяют следующие типы связи:

– водородные связи;
– ионное связывание;
– дисульфидные мостики –S-S– (возникают при взаимодействии тиогрупп) .

Учитель биологии. Ребята! У каждого из вас свой тип волос: у кого-то прямые, у кого-то вьющиеся. В чем же причина? Оказывается, виной всему являются дисульфидные мостики. (Учитель на доске изображает фрагменты молекул кератина с –S-S– фрагментами). На разрушении и образовании новых дисульфидных мостиков основана химическая завивка. Исходные дисульфидные мостики разрушаются при помощи пероксида водорода. Волосу придают нужную форму, причем участки –S• смещаются. При помощи тиоглколевой кислоты прическу закрепляют, поскольку при этом дисульфидные мостики восстанавливаются.
Но даже такая сложная химическая организация молекул белка не является конечной. Есть еще более сложная структура – четвертичная ( слайд 11). Она определяется соединением нескольких белковых молекул в сложный комплекс, часто с комплексообразователем. Например, 4 молекулы белка с катионом железа (II) образуют всем известный гемоглобин (демонстрация рисунка). В растительном мире яркий пример – хлорофилл.

Учитель химии. Вторичная, третичная и четвертичная структуры белка поддерживаются в основном слабыми химическими связями (это водородные и ионные). Под влиянием некоторых внешних воздействий эти связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся и структура белка, а следовательно и его свойства, изменяются. Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. Если внешнее воздействие недостаточно активно, то белковая молекула может принять исходную форму – происходит ренатурация белка ( слайд 12).
Давайте рассмотрим факторы, которые вызывают необратимую денатурацию белка:

(Учитель химии проводит демонстрационные опыты)

Учитель химии нагревает в пробирке в пламени спиртовки раствор белка (альбумин). Раствор белка сворачивается, приобретая белое окрашивание. Учащиеся в своих опорных конспектах отмечают при помощи цветных карандашей наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

Читайте также:  Система дистанционного образования БГИТУ

Учитель биологии: данный процесс имеет и биологическое значение – например, если человек ошпаривается или обжигается, то его кожа белеет. Похожий процесс мы наблюдаем при жарке яиц. А при тепловом ударе происходит денатурация белков крови, что приводит к головокружению и потере сознания.

б) Сильные неорганические кислоты и щелочи.

Учитель химии добавляет в пробирку с раствором белка (альбумин) концентрированную соляную кислоту. Раствор белка сворачивается, приобретая белое окрашивание. Учащиеся продолжают оформлять опорные конспекты отмечая наблюдаемые изменения:

Учитель биологии: Подобную химическую реакцию мы можем наблюдать в пищеварительной системе человека, когда соляная кислота активно участвует в сворачивании белков. Кроме того, из правил техники безопасности вам хорошо известно, что особую осторожность следует соблюдать при работе с сильными кислотами и основаниями, поскольку они вызывают химические ожоги.

в) Некоторые активные органические вещества.

Учитель химии добавляет в пробирку с раствором белка (альбумин) этиловый спирт. Раствор белка сворачивается, приобретая белое окрашивание. Учащиеся продолжают оформлять опорные конспекты отмечая наблюдаемые изменения:

Учитель биологии: Биологическое значение влияния спирта и других активных веществ на белковые структуры живых организмов очевидно. Пагубное воздействие этилового спирта связано именно с денатурацией важнейших для организма белков.

г) Соли (катионы) тяжелых металлов.

Учитель химии добавляет в пробирку с раствором белка (альбумин) раствор сульфата меди (II). Раствор белка сворачивается, приобретая белое окрашивание. Учащиеся продолжают оформлять опорные конспекты отмечая наблюдаемые изменения.

– В то же самое время соли (катионы) легких металлов (Na, К, Са, Мg) – не вызывают денатурацию белка: проводится тот же самый опыт, но с раствором хлорида натрия – изменений не происходит. Причина такого отличия в большей химическая активности катионов тяжелых металлов. Так, Cu 2+ проявляет слабовыраженные окислительные свойства и является хорошим комплексообразователем. Для катионов щелочных и щелочноземельных металлов такие свойства не характерны.

Учитель биологии: Влияние на организм тяжелых металлов – актуальная экологическая проблема. Наиболее сильному воздействию подвержены жители мегаполисов с связи с повышенным антропогенным загрязнением этими металлами. Типичный пример: – тетраэтилсвинец, который добавляется в бензины для повышения их октанового числа.
Кроме того, есть ряд других факторов, вызывающих денатурацию белков, это различные виды излучения, в том числе радиоактивное и ультрафиолетовое.

Учитель химии: Продолжая знакомство с химическими свойствами белков нельзя обойти вниманием две качественные реакции, которые применяют для распознавания белковых веществ в животных и растительных объектах. Традиционно их называют цветными реакциями белков. Рассмотрим цветные реакции на примере молочного белка – казеина.

(Учитель химии проводит демонстрационные реакции)

а) Биуретовая реакция. К исследуемому раствору приливают NaOH и по каплям добавляют раствор СuSO 4. Характерная фиолетовая или красно-фиолетовая окраска появляется в том случае, если вещество содержит пептидные связи. Наличие пептидных связей как раз характерно только для белковых молекул.

Учащиеся в своих опорных конспектах отмечают при помощи цветных карандашей наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

б). Ксантопротеиновая реакция. К исследуемому раствору приливают HNO 3, для ускорения реакции несильно нагревают. Характерное желтое окрашивание появляется в том случае, если белки содержат в своем составе ароматические фрагменты – происходит их нитрование. Имея сложную структуру, большинство белков, как правило, содержат ароматические кольца.

Учащиеся в своих опорных конспектах так же отмечают наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

На этом завершается первый урок. Учителя напоминают о выставке дополнительной научной литературы, медиа-пособий по данной теме которую учащиеся могут посмотреть на перемене.

Лабораторный опыт “Определение белка в различных материалах”

Каждой группе я раздаю карточки с заданием, вы проводите реакции, наблюдения отображаете на рисунках и рассказываете нам о своих выводах.

Учитель биологии. Значение белка и функции белка

Учитель химии. Лабораторный опыт “Действие фермента каталазы”.

Цель: доказать присутствие ферментов в животных и растительных клетках.

Фермент каталаза катализирует расщепление токсичной перекиси водорода которая непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность этого фермента очень высока: даже при 0 °С – 1 молекула каталазы разлагает до 40 000 молекул Н 2О 2 в секунду.
Найдите в карточках задание 6 и напишите уравнение реакции разложения перекиси водорода:
Я приливаю по 1 мл Н 2О 2 в пробирки с сырой и вареной печенью, сырым и вареным картофелем. Внесите ваши наблюдения в таблицу, сделайте вывод.
В конце закрепление пространственной структуры белков ( слайд 12) и модели молекул белков ( слайд 13).

Устные вопросы в конце урока

1. На рубашке осталось пятно от мясного соуса. Почему даже после ее кипячения с биопорошком пятно осталось?

2. Почему свежие пятна крови на одежде нельзя отстирывать в горячей воде?

3. Почему при массовом выпадении и хрупкости волос врачи-косметологи прописывают принимать серусодержащие препараты?

4. Почему при применении препаратов для химической завивки особенно тщательно рекомендуют защищать ногти, в то время как этот состав довольно длительное время взаимодействует с кожей головы, не причиняя особого вреда?

5. Подумайте, почему, для того чтобы получить вкусный бульон, мясо кладут в холодную воду, а для вкусного мяса его опускают в кипяток?

6. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

7. Почему молоко сворачивается естественным образом при долгом хранении в теплом месте?

8. Почему в инструкции к стиральным порошкам с биологически активными добавками пишут, что эти средства не рекомендуется применять для стирки изделий их натуральной шерсти?

Источник

Тесты с ответами по специальности «Биохимия»

Поиск вопроса — введите или скопируйте/вставьте вопрос:

Биохимия

1. ОСНОВУ СТРУКТУРЫ БЕЛКА СОСТАВЛЯЕТ
Ответ: полипептидная цепь

2. АМИНОКИСЛОТАМ НЕ ПРИСУЩИ СЛЕДУЮЩИЕ МИЧЕСКИЕ ГРУППИРОВКИ :
Ответ: винильная группа -СН=СН2

3. В СОСТАВ БЕЛКОВ ВХОДИТ ПРИРОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ :
Ответ: 20

4. В МОЛЕКУЛАХ БЕЛКОВ НЕ ВСТРЕЧАЮТСЯ:
Ответ: нуклеосомы

5. ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКОВ ОПРЕДЕЛЯЕТ :
Ответ: соотношение доменов в полипептиде

6. ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКОВ НЕ ФОРМИРУЮТ:
Ответ: дисульфидные связи

7. ПОД ТРЕТИЧНЫМ УРОВНЕМ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКА ПОНИМАЮТ:
Ответ: последовательность аминокислот в полипептидной цепи

8. ГЕНЕТИЧЕСКИ НЕЗАВИСИМО КОНТРОЛИРУЕТСЯ :
Ответ: организация первичной структуры белка

9. РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ ОПРЕДЕЛЯЮТ :
Ответ: наличие полярных группировок на поверхности белка

10. РАСТВОРИМЫМИ БЕЛКАМИ ЯВЛЯЮТСЯ :
Ответ: гликопротеиды

11. НЕ РАСТВОРИМЫ:
Ответ: склеропротеиды

12. ЗАРЯД БЕЛКА ЗАВИСИТ
Ответ: величины рН раствора

13. ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ ВЫЗЫВАЕТ :
Ответ: воздействие высоких концентраций нейтральных солей

14. ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ В ЛАБОРАТОРИИ ПРИМЕНЯЮТ ДЛЯ
Ответ: проведения осадочных проб

15. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ-ЭТО :
Ответ: разрушение четвертичной, третичной и частично вторичной структуры

16. ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКА ВЫЗЫВАЮТ :
Ответ: воздействие сильных электролитов

17. ОСНОВНАЯ МАССА АМИНОКИСЛОТ ОРГАНИЗМА :
Ответ: используются для синтеза белков

18. НЕЗАМЕНИМЫМИ ЯВЛЯЮТСЯ АМИНОКИСЛОТЫ :
Ответ: лизин, триптофан, фенилаланин

19. НЕ СОПРОВОЖДАЮТСЯ ОТРИЦАТЕЛЬНЫМ АЗОТИСТЫМ БАЛАНСОМ :
Ответ: нефрозы

20. УСИЛИВАЮТ АНАБОЛИЗМ БЕЛКОВ :
Ответ: СТГ, половые гормоны

21. ПИРИДОКСАЛЬ-5-ФОСФАТ ЯВЛЯЕТСЯ КОФЕРМЕНТОМ В ПРОЦЕССАХ :
Ответ: трансаминирования аминокислот

22. ОПРЕДЕЛЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ЯВЛЯЕТСЯ ЦЕННЫМ ДИАГНОСТИЧЕСКИМ ТЕСТОМ ПРИ :
Ответ: наследственной патологии обмена аминокислот

23. МОЛЕКУЛЯРНУЮ МАССУ БЕЛКА МОЖНО ОЦЕНИТЬ МЕТОДАМИ :
Ответ: всеми перечисленными методами

24. К БЕЛКАМ ПЛАЗМЫ ОТНОСЯТСЯ :
Ответ: глобулины

25. В ПЛАЗМЕ МЕТОДОМ ЭЛЕКТРОФОРЕЗА НА АЦЕТАТЦЕЛЛЮЛОЗЕ МОЖНО ВЫДЕЛИТЬ . БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ :
Ответ: пять

26. БЕЛКАМ ПЛАЗМЫ НЕ РИСУЩИ ФУНКЦИИ :
Ответ: рецепторная

27. АЛЬБУМИНЫ НЕ УЧАСТВУЮТ В:
Ответ: активации липопротеиновой липазы

28. ВО ФРАКЦИИ АЛЬФА-1 И АЛЬФА-2-ГЛОБУЛИНОВ НЕ ВХОДЯТ:
Ответ: фибриноген

29. В СОСТАВ ФРАКЦИИ БЕТА-ГЛОБУЛИНОВ НЕ ВХОДЯТ:
Ответ: иммуноглобулин О

30. ДИСПРОТЕИНЕМИИ ЭТО:
Ответ: нарушение соотношения фракций белков плазмы

31. ОПРЕДЕЛЕНИЕ АЛЬФА-ФЕТОПРОТЕИНА ИМЕЕТ ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПРИ :
Ответ: первичном раке печени

32. В СОСТАВЕ ГАММА-ГЛОБУЛИНОВ БОЛЬШЕ ВСЕГО ПРЕДСТАВЛЕНО
Ответ: IgG

33. К КЛЕТКАМ, ПРОДУЦИРУЮЩИМ ГАММА-ГЛОБУЛИНЫ ОТНОСЯТСЯ :
Ответ: плазматические клетки

34. ЛИМФОИДНЫЕ КЛЕТКИ СИНТЕЗИРУЮТ :
Ответ: все перечисленные иммуноглобулины

35. ГАММА-ГЛОБУЛИНЫ СНИЖАЮТСЯ ПРИ :
Ответ: лучевой болезни

36. БЕЛОК БЕНС-ДЖОНСА МОЖНО ВЫЯВИТЬ :
Ответ: электрофорезом

37. СЛЕДСТВИЕМ ПАРАПРОТЕИНЕМИИ НЕ МОЖЕТ БЫТЬ :
Ответ: гипергликемия

38. ФИБРИНОГЕН СНИЖАЕТСЯ В КРОВИ ПРИ :
Ответ: хронических заболеваниях печени

39. ФИБРИНОГЕН УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПРИ:
Ответ: заболеваниях, вызванных стафилококковыми инфекциями

40. ВТОРИЧНАЯ КРИОГЛОБУЛИНЕМИЯ НЕ ВЫЯВЛЯЕТСЯ ПРИ:
Ответ: пневмонии

41. ПРИ ПРОТЕИНУРИИ В МОЧЕ МОГУТ ПОЯВЛЯТЬСЯ :
Ответ: все перечисленное

42. ПАРАПРОТЕИНЫ ПОЯВЛЯЮТСЯ В КРОВИ ПРИ :
Ответ: всех перечисленных заболеваниях

43. ПРИ СНИЖЕНИИ ГАПТОГЛОБИНА В КРОВИ НАБЛЮДАЕТСЯ :
Ответ: гемоглобинурия

44. ТРАНСФЕРРИН — ЭТО СОЕДИНЕНИЕ ГЛОБУЛИНА С
Ответ: железом

45. УВЕЛИЧЕНИЯ АЛЬФА-2-ГЛОБУЛИНОВ Н Е НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ:
Ответ: гемолизе

46. К ФРАКЦИИ ОСТАТОЧНОГО АЗОТА НЕ ОТНОСЯТСЯ:
Ответ: адениннуклеотиды

47. ДЛЯ ВЫДЕЛЕНИЯ ФРАКЦИИ ОСТАТОЧНОГО АЗОТА БЕЛКИ ОСАЖДАЮТСЯ:
Ответ: всеми перечисленными веществами

48. НЕ БЫВАЮТ АЗОТЕМИИ :
Ответ: гормональные

49. РЕТЕНЦИОННЫЕ АЗОТЕМИИ НЕ ВСТРЕЧАЮТСЯ ПРИ :
Ответ: пневмонии

50. ВНЕПОЧЕЧНЫЕ РЕТЕНЦИОННЫЕ АЗОТЕМИИ МОГУТ НАБЛЮДАТЬСЯ ПРИ :
Ответ: обширных ожогах

51. ПРИ ПРОДУКЦИОННОЙ АЗОТЕМИИ ПРЕОБЛАДАЮТ :
Ответ: аминокислоты

52. ПРОДУКЦИОННЫЕ АЗОТЕМИИ НЕ ВОЗНИКАЮТ ПРИ :
Ответ: эксикозах

53. АММИАК В КРОВИ НЕ ПОВЫШАЕТСЯ ПРИ :
Ответ: заболеваниях поджелудочной железы

54. НАКОПЛЕНИЮ АММИАКА В КРОВИ НЕ СПОСОБСТВУЕТ:
Ответ: ни один из перечисленных факторов

55. МОЧЕВИНА НЕ ПОВЫШАЕТСЯ ПРИ:
Ответ: язвенной болезни

56. ОСТАТОЧНЫЙ АЗОТ ПОВЫШАЕТСЯ ЗА СЧЕТ АЗОТА МОЧЕВИНЫ ПРИ:
Ответ: нефрите острой хронической почечной недостаточности

57. ИСТОЧНИК КРЕАТИНА
Ответ: синтез в печени

Читайте также:  ID Cooling IS 60 EVO ARGB Review

58. КРЕАТИН СОДЕРЖИТСЯ В НАИБОЛЬШЕЙ КОНЦЕНТРАЦИИ В ТКАНЯХ:
Ответ: мышечной

59. К ОСНОВНЫМ СВОЙСТВАМ КРЕАТИНА ОТНОСЯТСЯ:
Ответ: предшественник креатинина

60. КРЕАТИН В КРОВИ НЕ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПРИ:
Ответ: гастрите

61. КРЕАТИНУРИЯ НЕ НАБЛЮДАЕТСЯ:
Ответ: когда концентрация креатина в плазме не превышает норму

62. КРЕАТИНИН ЯВЛЯЕТСЯ
Ответ: конечным продуктом обмена белков

63. КРЕАТИНИН В КРОВИ И МОЧЕ ОПРЕДЕЛЯЮТ ДЛЯ:
Ответ: характеристики почечной фильтрации

64. СОДЕРЖАНИЕ КРЕАТИНИНА В КРОВИ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПРИ:
Ответ: хронической почечной недостаточности

65. КЛИРЕНС ЭНДОГЕННОГО КРЕАТИНИНА НЕ ПРИМЕНИМ ДЛЯ:
Ответ: ни для одной из перечисленных задач

66. ПО КОНЦЕНТРАЦИИ КРЕАТИНИНА В КРОВИ МОЖНО:
Ответ: нельзя оценить величину клиренса

67. НА УВЕЛИЧЕНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ В ОРГАНИЗМЕ НЕ ВЛИЯЕТ
Ответ: введение глюкозы

68. МОЧЕВАЯ КИСЛОТА ПОВЫШАЕТСЯ В СЫВОРОТКЕ ПРИ
Ответ: лечении цитостатиками

69. ИНДИКАН МОЖЕТ УВЕЛИЧИВАТЬСЯ В КРОВИ ПРИ:
Ответ: непроходимости кишечника

70. ГИПЕРУРИКИНУРИЯ НЕ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ:
Ответ: язвенной болезни

71. ПРИ ПОРАЖЕНИИ ПОЧЕК ХАРАКТЕРНА ПРОТЕИНОГРАММА:
Ответ: альбумин-снижение, альфа-1 -гл.-норма, альфа-2-гл.-значительное повышение, бета-гл.-норма, гамма-гл.-снижение

72. ПРИ ПОРАЖЕНИИ ПАРЕНХИМЫ ПЕЧЕНИ ХАРАКТЕРНА ПРОТЕИНОГРАММА:
Ответ: альбумин-снижение, альфа-1-гл.-норма, альфа-2-гл.-норма, бета-гл.-повышение, гамма-гл.-повышение

73. У БОЛЬНОГО С ОСТРЫМ ПРИСТУПОМ БОЛЕЙ ЗА ГРУДИНОЙ ИЛИ В ЖИВОТЕ ПОВЫШЕНИЕ СЫВОРОТОЧНОЙ АКТИВНОСТИ КК > АСТ > АЛТ ” ГГТП > АМИЛАЗЫ. НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТЕН ДИАГНОЗ:
Ответ: инфаркт миокарда

74. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН — ЭТО :
Ответ: концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину максимальной

75. У БОЛЬНОГО С ОСТРЫМ ПРИСТУПОМ БОЛЕЙ ЗА ГРУДИНОЙ ИЛИ В ЖИВОТЕ ПОВЫШЕНИЕ СЫВОРОТОЧНОЙ АКТИВНОСТИ УРОКАНИНАЗЫ >ГИСТИДАЗЫ > АЛТ > АСТ > ГГТП > АМИЛАЗЫ ” КК. НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТЕН ДИАГНОЗ:
Ответ: печеночная колика

76. ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ОБТУРАЦИОННОЙ ЖЕЛТУХИ У БОЛЬНЫХ С МЕТАСТАЗАМИ В КОСТИ ИЛИ У БОЛЬНЫХ РАХИТОМ ЦЕЛЕСООБРАЗНО ОПРЕДЕЛЯТЬ СЫВОРОТОЧНУЮ АКТИВНОСТЬ :
Ответ: 5 — нуклеотидазы

77. АКТИВНОСТЬ АЛТ В СЫВОРОТКЕ СУЩЕСТВЕННО МЕНЯЕТСЯ ПРИ :
Ответ: всем перечисленном

78. АКТИВНОСТЬ ПАНКРЕАТИЧЕСКОЙ ЛИПАЗЫ В НОРМЕ НЕ ДОЛЖНА ПРЕВЫШАТЬ 28 МЕ. ПРИ АКТИВНОСТИ 1670 нмоль/л.с :
Ответ: имеются указания на острый панкреатит

79. У БОЛЬНОГО ГЛЮКОЗА В КРОВИ В ПРЕДЕЛАХ ВОЗРАСТНОЙ НОРМЫ, А В МОЧЕ ОНА ЕСТЬ. НЕОБХОДИМО ИСКЛЮЧИТЬ :
Ответ: почечный диабет

80. МОНОСАХАРИДОМ ЯВЛЯЕТСЯ :
Ответ: галактоза

81. БОЛЬНОЙ 40 ЛЕТ, ПЛАЗМА ПРОЗРАЧНАЯ, ХОЛЕСТЕРИН 5,2 ммоль/л, ХС-ЛПВП 0,94 ммоль/л, ИНДЕКС АТЕРОГЕННОСТИ 4,5 ед. СОСТОЯНИЕ ЛИПИДНОГО СПЕКТРА МОЖНО РАСЦЕНИТЬ КАК :
Ответ: нормальный

82. ЖЕНЩИНА 50-ти ЛЕТ, ПЛАЗМА КРОВИ МУТНАЯ, ОБЩИЙ ХОЛЕСТЕРИН 7,5 ммоль/л, ТРИГЛИЦЕРИДЫ — 3,0 ммоль/л, АЛЬФА-ХОЛЕСТЕРИН 1,5 ммоль/л. МОЖНО ПРЕДПОЛОЖИТЬ НАЛИЧИЕ ГИПЕРЛИПОПРОТЕИДЕМИИ :
Ответ: IV типа

83. МАЛЬЧИК 15 ЛЕТ С ОЖИРЕНИЕМ, ПЛАЗМА ХИЛЕЗНАЯ, ГИПЕРТРИГЛИЦЕРИДЕМИЯ. МОЖНО ДУМАТЬ О ГИПЕРЛИПОПРОТЕИДЕМИИ :
Ответ: I типа

84. БОЛЬНОЙ 46 ЛЕТ, ПОСТУПИЛ В КЛИНИКУ С ЖАЛОБАМИ НА ЧАСТЫЕ ПРИСТУПЫ СТЕНОКАРДИИ, ВОЗНИКАЮЩИЕ В ПОКОЕ И ПРИ ФИЗИЧЕСКОЙ НАГРУЗКЕ. ПРИСТУПЫ КУПИРОВАЛИСЬ НИТРОГЛИЦЕРИНОМ. ПЛАН ОБСЛЕДОВАНИЯ ДОЛЖЕН ВКЛЮЧАТЬ ИССЛЕДОВАНИЕ .
Ответ: холестерина, альфа-холестерина,триглицеридов

85. ПРИ УРОВНЕ В КРОВИ ХОЛЕСТЕРИНА 4,7 ммоль/л, АЛЬФА-ХОЛЕСТЕРИНА 1,83 ммоль/л, ТРИГЛИЦЕРИДОВ 1,25 ммоль/л, ИНДЕКСЕ АТЕРОГЕННОСТИ 1,56. ВЕРОЯТНОСТЬ РАЗВИТИЯ ИШЕМИЧЕСКОЙ БОЛЕЗНИ СЕРДЦА :
Ответ: малая

86. КОМПЕНСАЦИЯ ДЫХАТЕЛЬНОГО АЦИДОЗА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ БЛАГОДАРЯ:
Ответ: усиленному выведению аммонийных солей почками

87. КОМПЕНСАЦИЯ МЕТАБОЛИЧЕСКОГО АЦИДОЗА МОЖЕТ ПРОИСХОДИТЬ ПУТЕМ:
Ответ: гипервентиляции

88. ГЛЮКОКОРТИКОИДНУЮ ФУНКЦИЮ НАДПОЧЕЧНИКОВ ХАРАКТЕРИЗУЮТ:
Ответ: 17-ОКС, 11-ОКС

89. ДЛЯ СОВЕРЖАНИЯ 17-КЕТОСТЕРОИДОВ В МОЧЕ СПРАВЕДЛИВО СЛЕДУЮЩЕЕ, КРОМЕ:
Ответ: уровень 17-КС в моче снижается при вирилизирующих опухолях надпочечника

90. ДЛЯ ЛЮТЕИНИЗИРУЮЩЕГО ГОРМОНА (ЛГ) СПРАВЕДЛИВО СЛЕДУЮЩЕЕ, КРОМЕ:
Ответ: гормон не синтезируется у мужчин

91. ДЛЯ ЭСТРАДИОЛА-17 БЕТА (Е2) СПРАВЕДЛИВО СЛЕДУЮЩЕЕ, КРОМЕ:
Ответ: снижается при беременности

92. ДЛЯ С-ПЕПТИДА СПРАВЕДЛИВО СЛЕДУЮЩЕЕ, КРОМЕ:
Ответ: увеличивается образование у больных I типом сахарного диабета

93. ПРИ РАЗВИТИИ ИНФАРКТА МИОКАРДА МИОГЛОБИН В МОЧЕ ОБНАРУЖИВАЕТСЯ ЧЕРЕЗ :
Ответ: на следующие сутки

94. ОБТУРАЦИОННУЮ ЖЕЛТУХУ С ВНЕ- И ВНУТРИПЕЧЕНОЧНЫМ ХОЛЕСТАЗОМ МОЖНО ДИФФЕРЕНЦИРОВАТЬ ПУТЕМ ОПРЕДЕЛЕНИЯ :
Ответ: лецитинхолестеринацилтрансферазы (ЛХАТ) и липопротеида-Х

95. ЖЕЛТУХУ ГЕМОЛИТИЧЕСКУЮ ОТ ОБТУРАЦИОННОЙ НА ВЫСОТЕ БОЛЕЗНИ МОЖНО ДИФФЕРЕНЦИРОВАТЬ С ПОМОЩЬЮ ОПРЕДЕЛЕНИЯ :
Ответ: всех перечисленных показателей

96. Гликозаминогликаны в моче определяют с целью :
Ответ: аценки деструкции соединительной ткани

97. Критические изменения, приводящие к шоку могут быть :
Ответ: в люб»м из перечисленных звеньев гемоциркуляции

98. Трийодтиронин (т3) повышается в сыворотке при:
Ответ: тиреотоксикозе

99. Коньюгированный билирубин в основной массе поступает в:
Ответ: желчевыводящие капилляры

100. Положительная реакция мочи на желчные пигмен1 выявляется при:
Ответ: обтурационной желтухе

101. Для контроля качества коагулологических исследований используют:
Ответ: все перечисленное

102. Согласно теории вероятности, случайные события описываются нормальным распределением, которое удовлетворяет следующему:
Ответ: все перечисленное верно

103. Воспроизводимость измерения — это качество измерения, отражающее:
Ответ: близость результатов измерений, выполняемых в разных условиях

104. Правильность измерения — это качество измерения, отражающее:
Ответ: близость результатов измерения к величине контрольного материала

105. Сходимость измерения — это качество измерения, отражающее:
Ответ: близость результатов измерений, выполняемых в одинаковых условиях

106. Точность измерения — это качество измерения, отражающее:
Ответ: близость результатов к установленному значению измеряемой величины

107. При работе с контрольной сывороткой погрешностью является:
Ответ: все перечисленные

108. Выбор соответствующего средства контроля определяется:
Ответ: всеми перечисленными факторами

109. Укажите правило Вестгарда, которое не позволяет выявить систематическую ошибку на контрольной карте:
Ответ: все перечисленное неверно

110. Критерий будет «предупредительным» для оценки внутреннего контроля качества при следующих значениях на контрольной карте:
Ответ: в любом из перечисленных вариантов

111. Действие, предпринимаемое при выходе метода из-под контроля:
Ответ: задержать выполнение анализов, найти причину неправильных результатов

112. Основные обязанности врача клинико-диагностической лаборатории, кроме:
Ответ: подбирает кадры для КДЛ

113. Врач КДЛ имеет право:
Ответ: все перечисленное верно

114. В обязанности биолога клинико-диагностической лаборатории входит следующее, кроме:
Ответ: интерпретация результатов лабораторных исследований и консультирование лечащих врачей

115. Биолог КДЛ имеет право, кроме:
Ответ: производить медицинские манипуляции (зондирование, пункции, взятие крови из вены)

116. Основные обязанности медицинского технолога:
Ответ: все перечисленное верно

117. Единство измерений:
Ответ: применение однотипных средств измерения (лабораторных приборов) ддя определения одноименных физиологических показателей

118. Погрешностью результата измерений называется:
Ответ: отклонение результатов измерений от истинного (действительного) значения

119. Динамические измерения — это измерения:
Ответ: изменяющейся во времени физической величины, которые представляются совокупностью ее значений с указанием моментов времени, которым соответствуют эти значения

120. Абсолютная погрешность измерения — это:
Ответ: разность между измеренным и действительным значением измеряемой величины

Источник



Пищевая химия

Пищевая химия (лекция 8)

1. Белки мяса и молока

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.

Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.

Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.

Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.

В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.

Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.

Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.

Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.

Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.

Читайте также:  Тестовые задания по истории Мир в начале XXІ века

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.

На долю сывороточных белков приходится 0,5-0,8 %. Различают два основных типа молочной сыворотки: сладкую, образующуюся при производстве сыров, и кислую, получаемую при осаждении творога и казеинов. Для применения молочной сыворотки в качестве добавок в хлебопекарной, кондитерской промышленности, для производства смесей для детского питания ее концентрируют методами сушки, ультрафильтрации, электродиализом и осаждением белка. Для получения изолятов , концентратов и копреципитатов применяют термоденатурацию с последующем осаждением белка. Эти способы позволяют выделить до 70-90 % полноценного белка молочной сыворотки.

Источник

Денатурацию белка вызывают тест

§ 9. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Белки – это очень крупные молекулы, по своим размерам они могут уступать только отдельным представителям нуклеиновых кислот и полисахаридам. В таблице 4 представлены молекулярные характеристики некоторые белков.

Молекулярные характеристики некоторых белков

Относитель-ная молекулярная масса

Число аминокислотных остатков

В молекулах белков может содержаться самое разное количество аминокислотных остатков — от 50 и до нескольких тысяч; относительные молекулярные массы белков также сильно колеблются — от нескольких тысяч (инсулин, рибонуклеаза) до миллиона (глутаматдегидрогеназа) и более. Число полипептидных цепей в составе белков может составлять от единицы до нескольких десятков и даже тысяч. Так, в состав белка вируса табачной мозаики входит 2120 протомеров.

Зная относительную молекулярную массу белка, можно приблизительно оценить, какое число аминокислотных остатков входит в его состав. Средняя относительная молекулярная масса аминокислот, образующих полипептидную цепь, равна 128. При образовании пептидной связи происходит отщепление молекулы воды, следовательно, средняя относительная масса аминокислотного остатка составит 128 – 18 = 110. Используя эти данные, можно подсчитать, что белок с относительной молекулярной массой 100000 будет состоять приблизительно из 909 аминокислотных остатков.

Электрические свойства белковых молекул

Электрические свойства белков определяются присутствием на их поверхности положительно и отрицательно заряженных аминокислотных остатков. Наличие заряженных группировок белка определяет суммарный заряд белковой молекулы. Если в белках преобладают отрицательно заряженные аминокислоты, то его молекула в нейтральном растворе будет иметь отрицательный заряд, если преобладают положительно заряженные – молекула будет иметь положительный заряд. Суммарный заряд белковой молекулы зависит и от кислотности (рН) среды. При увеличении концентрации ионов водорода (увеличении кислотности) происходит подавление диссоциации карбоксильных групп:

и в то же время увеличивается число протонированных амино-групп;

.

Таким образом, при увеличении кислотности среды происходит уменьшение на поверхности молекулы белка числа отрицательно заряженных и увеличение числа положительно заряженных групп. Совсем другая картина наблюдается при снижении концентрации ионов водорода и увеличении концентрации гидроксид-ионов. Число диссоциированных карбоксильных групп возрастает

и снижается число протонированных аминогрупп

.

Итак, изменяя кислотность среды, можно изменить и заряд молекулы белка. При увеличении кислотности среды в молекуле белка снижается число отрицательно заряженных группировок и увеличивается число положительно заряженных, молекула постепенно теряет отрицательный и приобретает положительный заряд. При снижении кислотности раствора наблюдается противоположная картина. Очевидно, что при определенных значениях рН молекула будет электронейтральной, т.е. число положительно заряженных групп будет равно числу отрицательно заряженных групп, и суммарный заряд молекулы будет равен нулю (рис. 14).

Значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI.

Рис. 14. В состоянии изоэлектрической точки суммарный заряд молекулы белка равен нулю

Изоэлектрическая точка для большинства белков находится в области рН от 4,5 до 6,5. Однако есть и исключения. Ниже приведены изоэлектрические точки некоторых белков:

При значениях рН ниже изоэлектрической точки белок несет суммарный положительный заряд, выше – суммарный отрицательный.

В изоэлектрической точке растворимость белка минимальна, так как его молекулы в таком состоянии электронейтральны и между ними нет сил взаимного отталкивания, поэтому они могут «слипаться» за счет водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий, ван-дер-ваальсовых сил. При значениях рН, отличающихся от рI, молекулы белка будут нести одинаковый заряд — либо положительный, либо отрицательный. В результате этого между молекулами будут существовать силы электростатического отталкивания, препятствующие их «слипанию», растворимость будет выше.

Растворимость белков

Белки бывают растворимые и нерастворимые в воде. Растворимость белков зависит от их структуры, величины рН, солевого состава раствора, температуры и других факторов и определяется природой тех групп, которые находятся на поверхности белковой молекулы. К нерастворимым белкам относятся кератин (волосы, ногти, перья), коллаген (сухожилия), фиброин (щелк, паутина). Многие другие белки растворимы в воде. Растворимость определяется наличием на их поверхности заряженных и полярных группировок (-СОО — , -NH3 + , -OH и др.). Заряженные и полярные группировки белков притягивают к себе молекулы воды, и вокруг них формируется гидратная оболочка (рис. 15), существование которой обусловливает их растворимость в воде.

Рис. 15. Образование гидратной оболочки вокруг молекулы белка.

На растворимость белка влияет наличие нейтральных солей (Na2SO4, (NH4)2SO4 и др.) в растворе. При малых концентрациях солей растворимость белка увеличивается (рис. 16), так как в таких условиях увеличивается степень диссоциации полярных групп и экранируются заряженные группы белковых молекул, тем самым снижается белок-белковое взаимодействие, способствующее образованию агрегатов и выпадению белка в осадок. При высоких концентрациях солей растворимость белка снижается (рис. 16) вследствие разрушения гидратной оболочки, приводящего к агрегации молекул белка.

Рис. 16. Зависимость растворимости белка от концентрации соли

Существуют белки, которые растворяются только в растворах солей и не растворяются в чистой воде, такие белки называют глобулины. Существуют и другие белки – альбумины, они в отличие от глобулинов хорошо растворимы в чистой воде.
Растворимость белков зависит и от рН растворов. Как мы уже отмечали, минимальной растворимостью обладают белки в изоэлектрической точке, что объясняется отсутствием электростатического отталкивания между молекулами белка.
При определенных условиях белки могут образовывать гели. При образовании геля молекулы белка формируют густую сеть, внутреннее пространство которой заполнено растворителем. Гели образуют, например, желатина (этот белок используют для приготовления желе) и белки молока при приготовлении простокваши.
На растворимость белка оказывает влияние и температура. При действии высокой температуры многие белки выпадают в осадок вследствие нарушения их структуры, но об этом более подробно поговорим в следующем разделе.

Денатурация белка

Рассмотрим хорошо нам знакомое явление. При нагревании яичного белка происходит постепенное его помутнение, и затем образуется твердый сгусток. Свернувшийся яичный белок – яичный альбумин – после охлаждения оказывается нерастворимым, в то время как до нагревания яичный белок хорошо растворялся в воде. Такие же явления происходят и при нагревании практически всех глобулярных белков. Те изменения, которые произошли при нагревании, называются денатурацией. Белки в естественном состоянии носят название нативных белков, а после денатурации — денатурированных.
При денатурации происходит нарушение нативной кон-формации белков в результате разрыва слабых связей (ион-ных, водородных, гидрофобных взаимодействий). В результате этого процесса могут разрушаться четвертичная, третичная и вторичные структуры белка. Первичная структура при этом сохраняется (рис. 17).

Рис. 17. Денатурация белка

При денатурации гидрофобные радикалы аминокислот, находящиеся в нативных белках в глубине молекулы, оказываются на поверхности, в результате создаются условия для агрегации. Агрегаты белковых молекул выпадают в осадок. Денатурация сопровождается потерей биологической функции белка.

Денатурация белка может быть вызвана не только повышенной температурой, но и другими факторами. Кислоты и щелочи способны вызвать денатурацию белка: в результате их действия происходит перезарядка ионогенных групп, что приводит к разрыву ионных и водородных связей. Мочевина разрушает водородные связи, следствием этого является потеря белками своей нативной структуры. Денатурирующими агентами являются органические растворители и ионы тяжелых металлов: органические растворители разрушают гидрофобные связи, а ионы тяжелых металлов образуют нерастворимые комплексы с белками.

Наряду с денатурацией существует и обратный процесс – ренатурация. При снятии денатурирующего фактора возможно восстановление исходной нативной структуры. Например, при медленном охлаждении до комнатной температуры раствора восстанавливается нативная структура и биологическая функция трипсина.

Белки могут денатурировать и в клетке при протекании нормальных процессов жизнедеятельности. Совершенно очевидно, что утрата нативной структуры и функции белков – крайне нежелательное событие. В связи с этим следует упомянуть об особых белках – шаперонах. Эти белки способны узнавать частично денатурированные белки и, связываясь с ними, восстанавливать их нативную конформацию. Шапероны также узнают белки, процесс денатурации которых зашел далеко, и транспортируют их в лизосомы, где происходит их расщепление (деградация). Шапероны играют важную роль и в процессе формирования третичной и четвертичной структур во время синтеза белка.

Интересно знать! В настоящее время часто упоминается такое заболевание, как коровье бешенство. Эту болезнь вызывают прионы. Они могут вызывать у животных и человека и другие заболевания, носящие нейродегенеративный характер. Прионы – это инфекционные агенты белковой природы. Прион, попадая в клетку, вызывает изменение конформации своего клеточного аналога, который сам становится прионом. Так возникает заболевание. Прионный белок отличается от клеточного по вторичной структуре. Прионная форма белка имеет в основном b-складчатую структуру, а клеточная – a-спиральную.

Источник